Скільки ви знаєте про різницю між білком і білковим пептидом?
Jun 04, 2021
3. Тривимірна структура білка та двовимірна структура білкового пептиду
Тривимірна структура білків не є новою темою, і двовимірна структура білкових пептидів була детально вивчена. Ці структури все ще нерозривно пов’язані з нашим щоденним фізичним здоров’ям та охороною здоров’я.
Тривимірна структура білка сприяє реалізації активності його функціональних сегментів, а процес варіння, процес нагрівання та способи затвердіння можуть зруйнувати тривимірну структуру білка і зробити його неактивним. Однак часто це робить нам інші результати, наприклад, смачний смак та безпечну їжу. У технології біологічного ферментативного гідролізу ми часто використовуємо зміни температури та кислотно-основні зміни, щоб змінити тривимірну структуру білків, щоб підготуватися до подальшого ферментативного гідролізу.
Насправді принцип і процес промислового вилучення тваринного білка дуже схожі на наше щоденне приготування їжі вдома. Наприклад, домашній суп на півдні: по-перше, висока температура використовується для денатурації білка в м’ясі та кістках. У цей час білок стискається від тепла, а тривимірна структура компактна і може вбити. Він вбиває більшість бактерій, але не підходить для негайного біологічного протеолізу. Ферментативний гідроліз має кращий ефект у водній системі. Тому необхідно поміняти вогонь вдома і готувати повільно, щоб тривимірна структура білка повільно руйнувалася в окропі. Гідрофільна частина з’являється в структурі, утворюючи, таким чином, розчинений високомолекулярний бульйон. При пошкодженні тривимірної структури виділяється частина вільних амінокислот, тому бульйон має унікальний і смачний смак. При промисловій екстракції білка ми використовуємо помірну температурну обробку, цей процес також може знищити більшість бактерій, і оскільки температура не буде раптово підвищуватися, тривимірна структура білка не буде раптово стискатися, але відбуватиметься належне розмотування і велике розчинення . Фрагменти молекулярного білка подібні за структурою та розмірами, і вільних амінокислот у фрагментах порівняно мало, і втрати матеріалу в подальшому процесі ферментативного гідролізу також будуть зменшені.
Всі ми знаємо, що додавши трохи бульйону солі в кінці, це зробить його смачнішим. Суть полягає в тому, що тривимірна структура білка поступово порушується в процесі варіння, утворюючи невеликі водорозчинні молекули білка. Ці молекули все ще мають певну тривимірність. Структура. Коли додається сіль, це сприяє подальшому розкладанню тривимірної структури частини білка і виділяє більше амінокислот, що робить суп більш смачним. Тому в промисловості ми використовуємо методи біологічного ферментативного гідролізу, щоб ефективно та глибше розкладати розчинений білок тривимірної структури на амінокислоти двовимірної структури. Тривимірна структура білкових молекул після варіння середньої температури денатурується і інактивується, утворюючи їх частину. Гідрофільна група. Але зі структури є ще багато позицій з певною хімічною активністю, які легко взаємодіють, стають цілими або утворюють певну структуру з водою, тому білкова рідина в цей час має певну в’язкість, і її легко отримати піна при перемішуванні, і піна нелегко зникнути. . Невеликі молекули амінокислот, які ферментативно перетворені у двовимірну структуру, мають просту структуру, і гідрофільна група вивільняється і піддається найбільшій мірі, що робить в’язкість її водного розчину слабшою та ближчою до стану води.
Різниця між двовимірною та тривимірною структурою на мікроскопічному рівні призвела до зміни форми розчину білка на макроскопічному рівні. Ці явища також зазвичай використовуються для оцінки ступеня та прогресу мікроскопічної реакції в процесі екстракції білка шляхом біологічного ферментативного гідролізу. У міру утворення двовимірної структури з’являється більше вільних амінокислот, і кислотність у системі поступово посилюється, утворюючи слабокислий розчин білкового пептиду.
У технології ферментативного гідролізу білка мікроскопічний світ і макроскопічний світ тісно пов’язані, і кожна зміна і стан відповідають один одному. Поки розглядається взаємозв'язок між тривимірною структурою білка та двовимірною структурою білкового пептиду, біологічні ферменти можна краще зрозуміти Процес розчину. Біологічна активність та значення білкових пептидів з двовимірною структурою значно покращуються порівняно з білками з тривимірною структурою. У той же час деякі біологічні характеристики тривимірної структури також послаблюються, що більше підходить для людського організму для засвоєння та використання. Тема білкових пептидів буде детально розроблена пізніше. Двовимірна структура білкових пептидів та їх біомедичне застосування в даний час є однією з гарячих точок у галузі біомедицини, і вік наук про життя може відкрити нову еру енергійного розвитку.
4. Це харчування чи ліки? Справжня функція білкових пептидів
Були люди, які пропагували концепції білкових пептидів, білків і білків з невеликими молекулами, і є також багато сумнівів. Чи має білковий пептид магічні функції, які сприяють? Давайте' спробуємо провести аналіз з точки зору раціональності та здорового глузду.
Перш за все, давайте з’ясуємо різницю між білковими пептидами та білками: Простіше кажучи, білкові пептиди є частиною білка. Кілька білкових пептидів об'єднуються в білкові молекули. Вони мають певні макрофункції. Білки можуть бути гідролізованими, кислотно-лужними або біологічними ферментами. Розкладаючись на білкові пептиди, подальший розпад може остаточно отримати вільні амінокислоти. Здається, що оскільки білковий пептид є частиною білка, чи все ще він має певну біологічну активність та функції? Або це те, що біологічну активність мають лише складні білки?
Насправді амінокислоти - це не прості і невпорядковані білкові пептиди. Подібно до того, як ми робимо автомобілі, кожен компонент має власну функцію та характеристики: свічки запалювання можуть генерувати електричні іскри, поршні можуть перетворювати енергію згоряння в рух, а колінчасті вали поєднуються з поршнями. Головне - перенести рух на комплект шинних передач ... і різні компоненти поєднуються в двигун, а різні конструкції, нарешті, поєднуються в автомобілі. Хоча автомобіль має макрофункцію, водночас кожен компонент, навіть гвинт, також має свою функцію, навіть якщо він не використовується в машині, його також можна використовувати в інших узгоджених місцях! Це не тільки на рівні поживності, але і на рівні біологічної активності.
За останні 30 років Нобелівська премія з біології провела багато досліджень білкових пептидів, і результати поступово змінюють життя людей. Хоча певна комерційна пропаганда, з розумінням та розумінням суміжних технологій, технологія виробництва компанії вдосконалилась, і на ринок надійшла високоякісна продукція. Здорове життя людей&№39 покращуватиметься і покращуватиметься. Ось кілька уривків технічних досягнень Нобелівської премії, щоб зрозуміти білкові пептиди з іншої точки зору:
У 1984 році американський біохімік Роберт Брюс Мерріфілд відкрив пептиди, які відіграють ключову роль у зростанні та розвитку людини, обміні речовин, хворобах, старінні та смерті, і того року став лауреатом Нобелівської премії з хімії.
У 1986 році італійський біолог Ріта Леві-Монтальчіні та американський біолог Стенлі Коен провели глибокі дослідження пептидів і виявили, що пептиди можуть відновлювати пошкоджені хворі клітини, регулювати життєвий цикл клітин, активувати старі клітини, регулювати міжклітинні канали метаболізму іонів і всебічне кондиціонування основних систем людського організму зіграло свою роль у просуванні і того року отримало Нобелівську премію з медицини.
У 1993 р. Доктор Аллен Сібер зробив результати наукових досліджень пептидів у галузі медицини щодо відновлення, кондиціонування та активації клітин і генів людини. Його цінність перевищує будь-яку речовину, знайдену в історії людства. Це досягнення в галузі наукових досліджень змусило його того року отримати Нобелівську премію.
У 1999 році професор Гюнтер Блобель зі Сполучених Штатів виявив, що сигнальні пептиди контролюють транспорт білка, і став лауреатом Нобелівської премії з хімії.
У 2000 році шведський учений Арвід Карлссон був удостоєний Нобелівської премії з хімії за дослідження молекулярного механізму білків передачі повідомлень нервового мозку.
У 2015 році американський&підсилювач; Турецький учений Азіз Санкар, шведський вчений Томаш Ліндал та американський учений Пол Модріч отримали Нобелівську премію з хімії за те, що виявили, що пептиди є інструментом для відновлення ДНК в клітинах.
Із вищевказаного змісту неважко виявити, що білкові пептиди є не лише такими простими поживними речовинами, як поживні речовини, але також важливими діючими речовинами для людського організму, беручи участь у різних фізіологічних функціях та обмінних процесах. Вживання людським організмом білкових пептидів не тільки перетравлюється в амінокислоти для повторного поглинання, але може активно засвоюватися через певні канали. Білкові пептиди, що всмоктуються в організм, є не просто харчовими речовинами для побудови білка, але відіграють більше фізіологічної ролі. Сприяти або стимулювати деякі фізіологічні обмінні процеси. Це також пояснює, чому соєвий білок та яловичий білок схожі на найосновніший рівень амінокислот, але вживання соєвого білка та яловичого білка мають очевидні відмінності у фізіологічних показниках людського організму.
З іншого боку, білкові пептиди, гідролізовані природними тваринами та рослинами, можуть мати більше біологічних метаболічних функцій, про які ми не враховували. Можливо, в процесі складання китайських рослинних ліків певні білкові пептиди можуть бути не лише харчовими. Роль, але шляхом зміни фізіологічного обміну або біологічної активності, виявляючи тим самим унікальні лікувальні властивості. Це може бути новою перспективою для проривів у модернізації китайської медицини.
Коротше кажучи, якщо білкові пептиди - це не лише поживна їжа, різні білкові пептиди повинні мати певну біологічну активність та лікувальну цінність. Спосіб проковтування білкових пептидів може бути більшим всмоктуванням у кишечнику та покращенням всмоктування та використання продуктів білкового пептиду. У галузі білкових пептидів все ще занадто багато загадок і простору для досліджень. Маючи більше розуміння та глибокі дослідження, промисловість білкового пептиду, безсумнівно, створить більшу цінність.
